Los inhibidores competitivos aumentan la Km de las reacciones enzimáticas.
Algunas vitaminas son o forman parte de los cofactores enzimáticos.
Los inhibidores no competitivos disminuyen la afinidad de una enzima por su sustrato, sin afectar su velocidad máxima.
La velocidad máxima de una reacción enzimática se alcanza cuando la mitad de los centros activos están ocupados por sustratos.
Las temperaturas elevadas provocan disminución de la velocidad de la mayoría de las reacciones enzimáticas.
La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta directamente proporcional con el aumento de la concentración de enzima.
La constante de Michaelis- Menten (Km) se define como la concentración de sustrato a la que se alcanza la velocidad máxima (Vm).